Дисульфиддик байланыштар көптөгөн протеиндердин үч өлчөмдүү түзүлүшүнүн ажырагыс бөлүгү болуп саналат.Бул коваленттик байланыштар дээрлик бардык клетка сыртындагы пептиддерде жана белок молекулаларында кездешет.
Дисульфиддик байланыш цистеин күкүрт атому цистин күкүрт атомунун экинчи жарымы менен белоктун ар кандай позицияларында коваленттүү жалгыз байланыш түзгөндө пайда болот.Бул байланыштар белокторду, айрыкча клеткалардан бөлүнүп чыккандарды турукташтырууга жардам берет.
Дисульфиддик байланыштардын эффективдүү түзүлүшү цистеиндерди туура башкаруу, аминокислота калдыктарын коргоо, коргоочу топторду жок кылуу ыкмалары жана жупташтыруу ыкмалары сыяктуу бир нече аспектилерди камтыйт.
Пептиддер дисульфиддик байланыштар менен кыйыштырылган
Гутуо организминин жетилген дисульфиддик байланыш шакек технологиясы бар.Эгерде пептидде бир гана жуп Cys бар болсо, дисульфиддик байланыш түзүлөт.Пептиддер катуу же суюк фазаларда синтезделет,
Андан кийин ал pH8-9 эритмесинде кычкылданды.Эки же андан көп жуп дисульфиддик байланыш түзүлүшү керек болгондо синтез салыштырмалуу татаал болот.Дисульфиддик байланыштын түзүлүшү көбүнчө синтетикалык схемада кеч аяктаса да, кээде алдын ала түзүлгөн дисульфиддерди киргизүү пептиддик чынжырларды бириктирүү же узартуу үчүн пайдалуу.Bzl бул Cys коргоочу топ, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys ж.б., симбионтта кеңири колдонулат.Биз дисульфиддик пептиддердин синтезине адистешкен, анын ичинде:
1. Молекуланын ичинде эки жуп дисульфиддик байланыш түзүлөт жана молекулалардын ортосунда эки жуп дисульфиддик байланыш түзүлөт.
2. Молекуланын ичинде үч жуп дисульфиддик байланыш түзүлөт жана молекулалардын ортосунда үч жуп дисульфиддик байланыш түзүлөт.
3. Инсулин полипептидинин синтези, мында эки жуп дисульфиддик байланыштар ар кандай пептиддик тизмектердин ортосунда түзүлөт.
4. Үч жуп дисульфид менен байланышкан пептиддердин синтези
Эмне үчүн цистеинил амино тобу (Cys) мынчалык өзгөчө?
Cys каптал чынжырында абдан активдүү реактивдүү топ бар.Бул топтогу суутек атомдору эркин радикалдар жана башка топтор менен оңой алмаштырылат, ошондуктан башка молекулалар менен оңой коваленттик байланыш түзө алышат.
Дисульфиддик байланыштар көптөгөн протеиндердин 3D структурасынын маанилүү бөлүгү болуп саналат.Дисульфиддик көпүрө байланыштары пептиддин ийкемдүүлүгүн азайтып, катуулугун жогорулатып, потенциалдуу сүрөттөрдүн санын азайтат.Бул сүрөт чектөө биологиялык активдүүлүк жана структуралык туруктуулук үчүн маанилүү болуп саналат.Анын алмаштыруу белоктун жалпы түзүлүшү үчүн кескин болушу мүмкүн.Dew, Ile, Val сыяктуу гидрофобдук аминокислоталар спиралдын стабилизатору болуп саналат.Анткени ал цистеин дисульфиддик байланыштарды түзбөсө да цистеиндин пайда болушунун дисульфиддик-байланыш α-спиралын турукташтырат.Башкача айтканда, бардык цистеин калдыктары кыскартылган абалда болсо, (-SH, эркин сульфгидрил топторун алып жүрүүчү), спираль фрагменттеринин жогорку пайызы болушу мүмкүн.
Цистеин түзгөн дисульфиддик байланыштар үчүнчү даражадагы түзүлүштүн туруктуулугуна чыдамдуу.Көпчүлүк учурларда, байланыштар ортосундагы SS көпүрөлөр төртүнчү структураларды түзүү үчүн зарыл.Кээде дисульфиддик байланыштарды түзүүчү цистеин калдыктары биринчилик структурасында бири-биринен алыс жайгашкан.Дисульфиддик байланыштардын топологиясы белоктун биринчи структурасынын гомологиясын талдоо үчүн негиз болуп саналат.Гомологиялык белоктордун цистеин калдыктары абдан сакталган.Триптофан гана цистеинге караганда статистикалык жактан көбүрөөк сакталган.
Цистеин тиолазанын каталитикалык участогунун борборунда жайгашкан.Цистеин субстрат менен түздөн-түз ацил аралык заттарды түзө алат.Редукцияланган форма белоктогу цистеинди редукцияланган абалда кармап турган «күкүрт буферинин» ролун аткарат.рН төмөн болгондо, тең салмактуулук төмөндөтүлгөн -SH формасын жактырат, ал эми щелочтуу чөйрөдө -SH -SR пайда кылуу үчүн кычкылданууга көбүрөөк жакын, ал эми R суутек атомунан башка нерсе.
Цистеин ошондой эле суутек перекиси жана органикалык перекиси менен детоксатор катары реакция жасай алат.
Посттун убактысы: 19-май-2023